Structure dimensionnelle des protéines
I. Propriétés des protéines
1. Propriétés
physico-chimiques
Solubilité des protéines
globulaires
Influence de la concentration en sel (force ionique µ): 
Faible concentration : augmentation de la solubilité des protéines
= effet dissolvant
Forte concentration : précipitation des protéines = effet de
relargage (réversible par dilution)
Influence du pH
Minimum de solubilité au pHi
Influence de la température
Dénaturation à q élevée
Influence de solvants organiques
L’éthanol et l’acétone insolubilisent les protéines
Dénaturation à q > 0°C
Propriétés électriques
Les protéines, constituées d'acides aminés, sont porteuses de charges
électriques variables en fonction du pH. Chaque protéine possède un pH
isoélectrique pour lequel la mobilité dans un champs électrique est nulle :
charge électrique globale nulle.
2. Propriétés
physiques 
Sédimentation : à
ultracentrifugation
Viscosité : élevée
Propriétés optiques
Fonction de la concentration de la solution
De la taille et de la forme de la molécule
De la structure (absorption à 280 nm)
Masse molaire
Mesure de la pression osmotique
Diffusion de la lumière
Chromatographie sur gel filtration
Electrophorèse en gel de polyacrylamide avec SDS
Ultracentrifugation
Calculs
3. Propriétés
chimiques
Propriétés de la liaison peptidique
Hydrolyse de la liaison peptidique
Hydrolyse chimique totale ou partielle
Hydrolyse enzymatique
Hydrazynolyse
Réaction du biuret
Protéines + NaOH + CuSO4 à coloration violette
Interactions des protéines avec d’autres substances
Interactions spécifiques
Avec des macromolécules glucidiques ou polyosidiques
Enzyme-substrat ; antigène-anticorps ; hormone-récepteur ;
protéine-ligand
Interactions non spécifiques
Fixation sur des substances non minérales
Fixation sur des supports insolubles porteurs de radicaux
hydrophobes
Adsorption de colorants divers Propriétés des chaînes latérales
Absorption à 280 nm
4. Propriétés biologiques
Protéines = Enzymes, antigène, anticorps, hormones, protéines de structures, etc. …
II. Structure protéique
1. Rappels sur l’étude de la structure protéique
2. Structure
seconadaire 
Structure en feuillets plissés = structure
Les plans des liaisons successifs sont disposés en zigzag et font des
angles voisins de 160°
Les chaînes latérales sont réparties alternativement de part et d’autre des
plans
Les liaisons s’effectuent par pont hydrogène situés dans les plans du feuillet
plissé entre des –CO d’une liaison et des –NH d’une autre liaison
peptidique
Structure en hélice 
La chaîne peptidique est enroulée en hélice, les plans font entre eux des
angles de 80°
Les chaînes latérales sont dirigées vers l’extérieur de l’hélice
On a 18 résidus aminés pour 5 tours d’hélice
L’hélice est droite et "avance" dans le sens des aiguilles d’une montre
Les ponts hydrogènes sont orientés parallèlement à l’axe de l’hélice, séparés
par 3 acides aminés
Structure du collagène 
Présent uniquement chez les mammifères : c’est le constituant principal de
la matrice chez les vertébrés
Il représente 25 % des protéines à maintien des fibres musculaires
Structure fibreuse en triple hélice
3. Structure
tertiaire 
Définition
Une chaîne peptidique, si elle est longue, a tendance à se replier sur
elle-même pour former une structure plus compacte, la structure tertiaire est
celle qui confère à la protéine ses propriétés biologiques
En général, ce type de protéines contient des segments en hélice a et d’autres
en feuillets b La structure tertiaire n’est pas connue pour toutes les
protéines
Ex : myoglobine
Localisation : muscle
Rôle : fixer O2 porté par l’hémoglobine
Structure : hélice
Liaisons entre les chaînes latérales des acides aminés
Liaisons ioniques
Liaisons par ponts hydrogène
La structure tertiaire n’est pas rigide mais solide
Notion de domaine
Un domaine correspond à une portion peptidique dont la conformation dans
l’espace s’établit de façon autonome Il possède une unité de fonction à
activité biologique précise
4. Structure quaternaire
Chaque monomère est capable d’assurer le
fonctionnement biologique
Exemples
Hémoglobine : 4 monomères HbA a2b2
Glutaminosynthétase : 4 monomères N et H
5. Dénaturation
Définition
Elle correspond à une perte de la configuration dans l’espace (changement
des structures IIaire, IIIaire et IVaire) :
la protéine dénaturée est dans un état désordonné Inversement, la protéine
active est dite native (état le plus stable donc le plus faiblement ionisée)
L’état dénaturé est réversible.
Perte des propriétés
Biologiques
Optiques
Solubilité
Etapes
Etat déployé
Etat dénaturé
Agents dénaturants
Agents physiques
Température
Ultrasons
Ultraviolets
pH
Agents chimiques
Très dénaturants à précipitation et dénaturation = les
protéides complexes coagulent comme lors d’une hydratation, avec ouverture de
certaines liaisons et modifications structurales
Acides organiques
Acide nitrique
Acide perchlorique
Bases
Sels de métaux lourds
Peu dénaturant à relargage = les sels captent les
molécules d’eau qui imprégneraient ou encadreraient les molécules protéiques
dont la solubilité se trouve réduite Urée à 6 mol/L (la protéine reprend
son état initial si on effectue une dialyse)
Chlorure de guanidium
Sodium Dodecyl Sulfate (SDS) avec un réducteur des ponts disulfure (ex : -mercaptoéthanol)
6. Classification des
protéines 
ici uniquement les Holoprotéines
= protéines vraies
Protéines fibrillaires
Kératines
Collagènes
Protéines globulaires
Protamines
Histones
Prolamines
Glutélines
Albumines
Globulines
Hétéroprotéines
Phosphoprotéines
Caséine
Lipoprotéines
Glycoprotéines
Anticorps
Chromoprotéines 
Myoglobine
Hémoglobine
Nucléoprotéines
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